Peptidbindung: Unterschied zwischen den Versionen

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(Eiweiße, Eiweißstoffe, Eiweißkörper). Auf Berzelius zurückgehende u. seit Mulder (1838) gebräuchliche u. von griech.: proteuein = „der Erste sein“ abgeleitete Sammelbez. für natürlich vorkommende Copolymere, die sich in der Regel aus 20 verschiedenen a-Aminosäuren (im folgenden: AS) als Monomeren zusammensetzen. Von den nahe verwandten Polypeptiden werden sie aufgrund ihrer mol. Größe unterschieden, wenn auch nicht immer streng abgegrenzt: Ab etwa 100 Monomer-Einheiten (AS-Resten) spricht man meist von Proteinen. Es ergeben sich MR von 10 000 bis mehrere Millionen.
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Eine Peptidbindung (-NH-CO-) ist eine  Bindung zwischen der [[Carboxylgruppe]] einer und der [[Aminogruppe]] einer zweiten Aminosäure.
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siehe Artikel [[Proteine]] von Franci & Kathi
 
  
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==Peptide==
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Zwei [[Aminosäuren]] können (formal) unter [[Dehydratisierung|Wasserabspaltung]] zu einem Dipeptid kondensieren.
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Im Beispiel reagieren zwei Moleküle der einfachsten Aminosäure [[Glycin]] zu einem Dipeptid:[[Bild:Amidbinung.png]]
  
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(von griech.: peptos = verdaulich). Bez. für durch Peptid-Bindungen Säureamid-artig verknüpfte Kondensationsprodukte von Aminosäuren.
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==Struktur der Peptidgruppe==
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Siehe Artikel [[Aminosäuren]] von Jana und Imke Spö.
 
  
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* Bestimmung der Bildungslänge in Peptidbindung durch Röntgenstrukturanalyse
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* C/N-Bindung ist kürzer als bei [[Amine]]n (Doppelbindungscharakter)
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* Peptid-Gruppe ist eben gebaut
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* durch die Delokalisierung der Peptidgruppe wird ein besonders stabiles Verbindungsverhältnis erreicht
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* [[Carbonyl-Gruppe|Amid-Gruppe]] ist planar gebaut, d. h. alle am Aufbau der der Verbindung beteiligten Atome liegen auf einer Ebene
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* der Diederwinkel liegt daher bei 180°[[Bild:Pfeil.gif]]Atome können nicht verdreht werden
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* aus Grenzformeln ergibt sich, dass die C/N-Bindung Doppelbindungscharakter hat und so nicht frei drehbar[[Bild:Pfeil.gif]]Atome der Peptidbindung und benachbarte a-C-Atome sind daher in einer Ebene[[Bild:Pfeil.gif]]starre Struktureinheit
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* a-C-Atome können zur C/N-Bindung einer Peptid-Gruppe [[cis]] oder [[trans]] angeordnet sein[[Bild:Pfeil.gif]]aus sterischen Gründen meistens [[trans]]
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* die Ausbildung einer Peptid-Gruppe beeinflusst die Struktur von [[Proteine]]n
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* Verformungen sind nur an den a-C-Bindungen möglich, da diese[[Bild:Pfeil.gif]]tetraedrisch angeordnet und frei drehbar sind
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* Möglichkeit der [[Konformation]] ist deshalb bei [[Proteine]]n stark eingeschränkt
  
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Abb.: Allg. Strukturformel der Peptide.
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[[Bild:chemie.jpg]] Grenzformeln
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Bauen sich die Mol. aus 2 Aminosäure-Resten auf, so spricht man von Dipeptiden, bei 3 u. mehr von Tri-, Tetra-, Pentapeptiden etc.; P. mit 2–10 Aminosäure-Resten faßt man als Oligopeptide, solche mit 10–100 als Polypeptide zusammen, doch ist der Übergang von den letzteren zu den höhermol. Proteinen (Eiweißstoffen) nicht genau definiert. P. mit Bindungen zwischen den seitenständigen Amino-Gruppen von Diaminocarbonsäuren (z. B. Lys) u. seitenständigen Carboxy-Gruppen von Aminodicarbonsäuren (z. B. Glu, Asp) statt der üblichen Peptid-Bindungen zwischen a-NH2 u. -COOH nennt man Isopeptide; die von mehrfunktionellen Aminosäuren wie Glu, Asp, Lys, Arg u. Desmosin ausgehenden zusätzlichen Bindungen sind für die Entstehung von P.-Netzstrukturen verantwortlich. P., deren Aminosäure-Sequenz relativ zu einem bestimmten anderen P. die gegenläufige Reihenfolge an Aminosäuren aufweisen, werden als Retropeptide bezeichnet. Zur Schreibung von P.-Formeln benutzt man meist 1- od. 3-Buchstaben-Notationen für die Aminosäuren, s. die Liste dort. Z. B. stehen AG od. Ala-Gly für L-Alanylglycin [H2N–CH(CH3)–CO–NH–CH2–COOH] u. GA od. Gly-Ala für isomeres Glycyl-L-alanin [H2N–CH2–CO–NH–CH(CH3)–COOH]; falls nicht anders gekennzeichnet (etwa durch: Gly¬Ala), steht links die (freie od. protonierte) Amino-Gruppe u. rechts die (freie od. deprotonierte) Carboxy-Gruppe.
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[[Bild:chemie2.jpg]]delokalisiertes Elektronensystem
  
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Biolog. Bedeutung: Auf die Bedeutung der makromol. P. für pflanzliche u. tier. Organismen wird bei Proteine ausführlich eingegangen. Eine gleichermaßen spezif. Rolle spielen Oligo- u. Polypeptide im tier. Organismus z. B. als Hormone (Peptidhormone), Wachstumsfaktoren, Cytokine, Neurotransmitter u. Neuromodulatoren (Neuropeptide). Für die physiolog. Wirkung der P. ist neben der Konfiguration die Konformation u. die mol. Dynamik von Bedeutung, u. natürlich benötigen die P., um als Mediatoren wirksam werden zu können, spezif. Rezeptoren. Bei der Zell-vermittelten Immunantwort werden Antigene (Fremd-Proteine) von Antigen-präsentierenden Zellen zu P. (Antigen-Peptide, T-Zell-Epitope) abgebaut, von Histokompatibilitäts-Antigenen komplexiert u. so an der Zelloberfläche den T-Lymphocyten zum „Abtasten“ dargeboten; von außen verabreichte P. (peptide feeding) werden ebenfalls präsentiert. Auch von körpereigenen Proteinen abgeleitete Selbst-P. werden präsentiert, was in der Frühphase der T-Zell-Entwicklung für die Entstehung von Selbst-Toleranz von Bedeutung ist. P.-Ester können für süßen (Aspartame®) od. bitteren Geschmack verantwortlich sein, u. wieder andere P. treten als Toxine pflanzlichen od. tier. Ursprungs in Erscheinung. Auch unter den Antibiotika finden sich eine Reihe von P. (Peptid-Antibiotika ), die z. T. Aminosäuren der „unnatürlichen“ D-Konfiguration enthalten, ggf. auch Hydroxycarbonsäuren, die über Esterbindungen verknüpft sind (Peptolide). Viele der physiolog. aktiven P. liegen als homodete od. heterodete Cyclopeptide vor.
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==Aufgabe==
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[[Glutathion]] ist ein Tripeptid mit der [[Aminosäuren|Aminosäure]]sequenz (Glu-Cys-Gly). Es schützt in lebenden Zellen Verbindungen vor Oxidation. Dabei wird Glutathion selbst oxidiert. M(Glutathion) = 307 g <b>·</b> mol<sup>-1</sup>; M(Oxidationsprodukt) = 612 g <b>·</b> mol<sup>-1</sup>)
  
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a) Gebe die Strukturformel des Tripeptids als [[Zwitterion]] an. Beachte dabei, dass Glutaminsäure im Glutathion eine &gamma;-Peptidbindung ausbildet.
  
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Herst.: Auch bei der Synth. ist der zeitliche Aufwand aufgrund der Entwicklung automat. Verf. u. der Festphasen-Technik (Merrifield-Technik) ungleich geringer geworden. Für die Herst. biolog. aktiver u. pharmakolog. nutzbarer P. werden heute neben der chem. Peptid-Synthese in zunehmendem Maße Meth. der Biotechnologie  u. Gentechnologie eingesetzt, was z. B. auf dem Gebiet der Peptidhormone bereits zu Erfolgen geführt hat.
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b) Leite die Strukturformel des Oxidationsproduktes aus den Angaben der molaren Massen ab.
  
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Biosynth.: Meist durch enzymat. „Resektion“ aus Proteinen, die nach Maßgabe des genetischen Codes (Näheres s. dort) u. der Sequenzinformation der Messenger-Ribonucleinsäuren in den Ribosomen gebildet werden, vgl. Peptidhormone. In manchen Fällen findet jedoch durch nicht-ribosomale Enzyme eine Biosynth. von P. aus den Aminosäuren statt .
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c) Gebe die [[Reaktionsgleichung]] der [[Oxidation]] mit Hilfe der Strukturformeln an und benenne den entstehenden Bindungstyp.
  
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==Peptidbinung==
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[[Bild:Pfeil.gif]][[Peptidbindung: Antwort]]
  
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Eine Peptidbindung (-NH-CO-) ist eine  Bindung zwischen der Carboxylgruppe einer und der Aminogruppe einer zweiten Aminosäure.
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==Powerpointpräsentation==
  
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Zwei Aminosäuren können (formal) unter Wasserabspaltung zu einem Dipeptid kondensieren.
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http://www.bs-wiki.de/mediawiki/images/Peptidbindung1.ppt
  
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Im Beispiel reagieren zwei Moleküle der einfachsten Aminosäure Glycin zu einem Dipeptid:[[Bild:Amidbinung.png]]
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==Versuch==
  
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'''Biuret-Reaktion'''
  
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Der klassische Nachweis von Proteinen geschieht mit der Biuret-Reaktion.
  
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'''Chemikalien:'''
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Eiklar-Lösung (Eiklar u. physiologische [[Kochsalz]]-Lösung, diverse Lebensmittel (Fleisch, Nudeln, Kartoffeln, [[Milch]] u.a.), [[Kupfersulfat]]-Lösung, [[Natronlauge]] ca. 4%
  
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==Struktur der Peptidgruppe==
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'''Geräte:'''
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Reagenzglas mit Stopfen, [[Reagenzglasständer]], [[Reibschale]] mit Pistill, Tropfpipette, Messpipette 5ml
  
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- Bestiummung der Bildungslänge in Peptidbindung durch Röntgenstrukturanalyse.
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'''Durchführung:'''
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In das Reagenzglas gibt man etwa 2 mL Eiklar-Lösung. Andere Lebensmittel werden in der Reibeschale zerkleinert, mit wenig Wasser aufgeschlämmt und vorsichtig erwärmt, dann werden etwa 2 mL der Lösung in das Reagenzglas dekantiert. Man gibt nun 2 ml [[Natronlauge]] hinzu, verschließt das Glas mit dem Stopfen und schüttelt gut durch. Jetzt werden 3 Tropfen der Kupfersulfat-Lösung zugefügt.
  
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- CN-Bindung ist kürzer als bei [[Aminen]]
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'''Ergebnis:'''
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- durch die Delokalisierung der Peptidgruppe ist ein besonders stabil Verbindungsverhältnis erreicht.[[Bild:chemie2.jpg]]
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Bei Anwesenheit von Protein entsteht ein gelber Fleck.
  
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==Aufgabe==
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[[Peptidbindung: Versuchsergebnis|Erklärung]]
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Glutathion ist ein Tripeptid mit der Aminosäuresequenz (Glu-Cys-Gly). Es schützt in lebenden Zellen Verbindungen vor Oxidation.Dabei wird Glutathion selbst oxidiert.
 
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(m(Glutathion)=307 g x mol-1;M(Oxidationsprodukt)= 612g x mol-1)
 
  
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a)Geben Sie die Strukturformel des Tripeptids als Zwitterion an, beachten Sie dabei, das Glutaminsäure im Glutathion eine y-Peptidbindung ausbildet
 
  
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b)Leiten Sie die Strukturformel des Oxidationsproduktes aus Angaben der molaren Masse ab
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{{cb|-|375|351}}
  
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c)Geben Sie die Reaktionsgleichung der Oxidation mit Hilfe der Strukturformelen an. Bennen Sie den entstehenden Bindungstyp.
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{{www}}
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[[Peptidbindung: Antwort]]
 
  
 
==Quellen==
 
==Quellen==
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Chemie heute Seite 375 Kapitel 19.8,Römpp Lexikon Chemie – Version 2.0, Stuttgart/New York: Georg Thieme Verlag 1999
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* Chemie heute, Kapitel 19.8, Seite 375
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* Römpp Lexikon Chemie – Version 2.0, Stuttgart/New York: Georg Thieme Verlag 1999
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* Versuch aus: Unterricht Chemie, Band 11: Lebensmittel-Nährstoffe, Heinz Schmidkunz, Karin Schlagheck, Aulis Verlag Deubner & Co KG
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[[Kategorie:Ernährungslehre]]
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[[Kategorie:Chemie]][[Kategorie:Chemikalien]][[Kategorie:Experiment]]

Aktuelle Version vom 2. Oktober 2012, 19:57 Uhr

Peptidbindung
vernetzte Artikel
Proteine Aminosäuren
Lala.jpg

Peptide

griech.: peptos = verdaulich

Bez. für durch Peptid-Bindungen säureamid-artig verknüpfte Kondensationsprodukte von Aminosäuren.

Peptidbinung

Eine Peptidbindung (-NH-CO-) ist eine Bindung zwischen der Carboxylgruppe einer und der Aminogruppe einer zweiten Aminosäure.

Zwei Aminosäuren können (formal) unter Wasserabspaltung zu einem Dipeptid kondensieren.

Im Beispiel reagieren zwei Moleküle der einfachsten Aminosäure Glycin zu einem Dipeptid:Amidbinung.png

Struktur der Peptidgruppe

  • Bestimmung der Bildungslänge in Peptidbindung durch Röntgenstrukturanalyse
  • C/N-Bindung ist kürzer als bei Aminen (Doppelbindungscharakter)
  • Peptid-Gruppe ist eben gebaut
  • durch die Delokalisierung der Peptidgruppe wird ein besonders stabiles Verbindungsverhältnis erreicht
  • Amid-Gruppe ist planar gebaut, d. h. alle am Aufbau der der Verbindung beteiligten Atome liegen auf einer Ebene
  • der Diederwinkel liegt daher bei 180°Pfeil.gifAtome können nicht verdreht werden
  • aus Grenzformeln ergibt sich, dass die C/N-Bindung Doppelbindungscharakter hat und so nicht frei drehbarPfeil.gifAtome der Peptidbindung und benachbarte a-C-Atome sind daher in einer EbenePfeil.gifstarre Struktureinheit
  • a-C-Atome können zur C/N-Bindung einer Peptid-Gruppe cis oder trans angeordnet seinPfeil.gifaus sterischen Gründen meistens trans
  • die Ausbildung einer Peptid-Gruppe beeinflusst die Struktur von Proteinen
  • Verformungen sind nur an den a-C-Bindungen möglich, da diesePfeil.giftetraedrisch angeordnet und frei drehbar sind
  • Möglichkeit der Konformation ist deshalb bei Proteinen stark eingeschränkt

Chemie.jpg Grenzformeln Chemie2.jpgdelokalisiertes Elektronensystem

Aufgabe

Glutathion ist ein Tripeptid mit der Aminosäuresequenz (Glu-Cys-Gly). Es schützt in lebenden Zellen Verbindungen vor Oxidation. Dabei wird Glutathion selbst oxidiert. M(Glutathion) = 307 g · mol-1; M(Oxidationsprodukt) = 612 g · mol-1)

a) Gebe die Strukturformel des Tripeptids als Zwitterion an. Beachte dabei, dass Glutaminsäure im Glutathion eine γ-Peptidbindung ausbildet.

b) Leite die Strukturformel des Oxidationsproduktes aus den Angaben der molaren Massen ab.

c) Gebe die Reaktionsgleichung der Oxidation mit Hilfe der Strukturformeln an und benenne den entstehenden Bindungstyp.

Pfeil.gifPeptidbindung: Antwort

Powerpointpräsentation

http://www.bs-wiki.de/mediawiki/images/Peptidbindung1.ppt

Versuch

Biuret-Reaktion

Der klassische Nachweis von Proteinen geschieht mit der Biuret-Reaktion.

Chemikalien: Eiklar-Lösung (Eiklar u. physiologische Kochsalz-Lösung, diverse Lebensmittel (Fleisch, Nudeln, Kartoffeln, Milch u.a.), Kupfersulfat-Lösung, Natronlauge ca. 4%

Geräte: Reagenzglas mit Stopfen, Reagenzglasständer, Reibschale mit Pistill, Tropfpipette, Messpipette 5ml

Durchführung: In das Reagenzglas gibt man etwa 2 mL Eiklar-Lösung. Andere Lebensmittel werden in der Reibeschale zerkleinert, mit wenig Wasser aufgeschlämmt und vorsichtig erwärmt, dann werden etwa 2 mL der Lösung in das Reagenzglas dekantiert. Man gibt nun 2 ml Natronlauge hinzu, verschließt das Glas mit dem Stopfen und schüttelt gut durch. Jetzt werden 3 Tropfen der Kupfersulfat-Lösung zugefügt.

Ergebnis: Bei Anwesenheit von Protein entsteht ein gelber Fleck.

Erklärung


Im Chemiebuch ...
findest Du weitere Informationen
zum Thema Peptidbindung:
Chemie FOS-T

auf Seite
-

Chemie heute

auf Seite
375

Elemente Chemie

auf Seite
351

Weblinks

Quellen

  • Chemie heute, Kapitel 19.8, Seite 375
  • Römpp Lexikon Chemie – Version 2.0, Stuttgart/New York: Georg Thieme Verlag 1999
  • Versuch aus: Unterricht Chemie, Band 11: Lebensmittel-Nährstoffe, Heinz Schmidkunz, Karin Schlagheck, Aulis Verlag Deubner & Co KG
  1. Johannes
  2. Mille
Abgerufen von „http://bs-wiki.de/mediawiki/index.php?title=Peptidbindung&oldid=63639“